Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym | Holoenzym vs Apoenzym

Key Unterschied - Holoenzym vs Apoenzym

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen im Körper erhöhen. Sie sind Proteine, die aus Aminosäuresequenzen bestehen. Enzyme sind an den chemischen Reaktionen beteiligt, ohne verbraucht zu werden. Sie sind spezifisch für Substrate und chemische Reaktionen. Die Funktion des Enzyms wird durch verschiedene nicht-proteinartige kleine Moleküle unterstützt. Sie sind als Kofaktoren bekannt. Sie unterstützen Enzyme bei ihrer katalytischen Wirkung. Diese Cofaktoren können Metallionen oder Coenzyme sein; sie können auch anorganische oder organische Moleküle sein. Viele Enzyme benötigen einen Kofaktor, um aktiv zu werden und die katalytische Funktion zu initiieren. Basierend auf der Bindung mit Cofaktor, haben Enzyme zwei Formen namens Apoenzym und Holoenzym. Der wesentliche Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym ist, dass apoenzyme die Proteinkomponente des Enzyms ist, die an den Cofaktor inaktiv und nicht gebunden ist , während Holoenzym die Proteinkomponente des Enzyms ist und gebunden Cofaktor, die das schafft aktive Form des Enzyms.

INHALT

1. Übersicht und Tastendifferenz

2. Was ist Holoenzym

3. Was ist Apoenzym

4. Seite an Seite Vergleich - Holoenzym vs. Apoenzym in Tabellenform

5. Zusammenfassung

Was ist Holoenzym?

Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen in den Zellen katalysieren. Die meisten Enzyme benötigen ein kleines Nichtproteinmolekül, um katalytische Funktionen zu initiieren. Diese Moleküle sind als Cofaktoren bekannt. Cofaktoren sind hauptsächlich anorganische oder organische Moleküle. Kofaktoren werden in zwei Haupttypen eingeteilt, die Metallionen und Coenzyme genannt werden. Die Bindung des Cofaktors ist essentiell für die Aktivierung des Enzyms und die Initiierung der chemischen Reaktion. Wenn die Proteinkomponente des Enzyms an den Cofaktor gebunden ist, ist das vollständige Molekül als Holoenzym bekannt. Holoenzym ist katalytisch aktiv. Daher bindet es aktiv an die Substrate und erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit. Coenzyme binden locker mit den Enzymen, während die prothetischen Gruppen eng mit den Apoenzymen binden. Einige Cofaktoren binden an die aktive Stelle des Enzyms. Bei der Bindung verändert es die Konformation des Enzyms und verstärkt die Bindung von Substraten an die aktive Stelle des Enzyms.

DNA-Polymerase und RNA-Polymerase sind zwei Holoenzyme. DNA-Polymerase erfordert, dass Magnesiumionen aktiv werden und DNA-Polymerisation initiieren. RNA-Polymerase benötigt Sigma-Faktor für seine katalytische Funktion.

Was ist Apoenzyme?

Apoenzym ist das Enzym, bevor es mit dem Kofaktor bindet. Mit anderen Worten, Apoenzym ist der Proteinteil des Enzyms, dem der Cofaktor fehlt. Apoenzym ist katalytisch inaktiv und unvollständig. Es bildet ein aktives Enzymsystem bei der Kombination mit einem Coenzym und bestimmt die Spezifität dieses Systems für ein Substrat. Es gibt viele Kofaktoren, die mit Apoenzymen binden, um Holoenzyme herzustellen. Gemeinsame Coenzyme sind NAD +, FAD, Coenzym A, B-Vitamine und Vitamin C. Gemeinsame Metallionen, die mit Apoenzymen binden, sind Eisen, Kupfer, Kalzium, Zink, Magnesium usw. Kofaktoren binden eng oder locker mit dem Apoenzym um Apoenzym in Holoenzym umzuwandeln. Sobald der Cofaktor aus dem Holoenzym entfernt ist, wird es wieder in Apoenzym umgewandelt, das inaktiv und unvollständig ist.

Die Gegenwart des Cofaktors an der aktiven Stelle des Apoenzyms ist wesentlich, da sie Gruppen oder Stellen bereitstellen, die der Proteinteil des Enzyms nicht besitzt, um die Reaktion zu katalysieren.

Abbildung 01: Apoenzym und Holoenzym

Was ist der Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym?

- diff Artikel Mitte vor Tabelle ->

Holoenzym vs Apoenzym

Holoenzym ist ein aktives Enzym, das aus einem an seinen Cofaktor gebundenen Apoenzym besteht.
Apoenzym ist die Proteinkomponente, die ihren Kofaktor fehlt.	Cofaktor
Holoenzym ist an seinen Kofaktor gebunden.
Apoenzym ist die Enzymkomponente ohne den Cofaktor.	Aktivität
Holoenzym ist katalytisch aktiv.
Apoenzym ist katalytisch inaktiv.	Vollständigkeit
Das Holoenzym ist vollständig und kann die Reaktion initiieren.
Apoenzym ist unvollständig und kann die Reaktion nicht initiieren.	Beispiele
DNA-Polymerase, RNA-Polymerase sind Beispiele für Holoenzym.
Aspartat-Transcarbamoylase ist ein Beispiel für Apoenzym.	Zusammenfassung - Holoenzyme vs Apoenzyme

Enzyme sind biologische Katalysatoren der Zellen. Sie senken die für das Auftreten der Reaktion benötigte Energie. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie aktiv das Substrat in Produkte umwandeln. Sie katalysieren spezifisch die Reaktionen, ohne in die Reaktionen einzutreten. Enzyme bestehen aus Proteinmolekülen. Der Proteinanteil des Enzyms ist als Apoenzym bekannt. Apoenzym benötigt die Bindung mit nicht proteinhaltigen kleinen Molekülen, die Kofaktoren genannt werden, um aktiv zu werden. Wenn Apoenzym mit Cofaktor bindet, ist der Komplex als Holoenzym bekannt. Holoenzym ist katalytisch aktiv, um die chemische Reaktion zu initiieren. Das Substrat bindet mit dem Holoenzym, nicht mit dem Apoenzym. Dies ist der Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym.

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Referenzen:

1. Strukturelle Biochemie / Enzym / Apoenzym und Holoenzym. "Strukturelle Biochemie / Enzym / Apoenzym und Holoenzym - Wikibooks.N. p., n. d. Web. Hier verfügbar. 12. Juni 2017.

2. BIOCHEMIE. N. p., n. d. Web. Hier verfügbar. 13. Juni 2017.

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