Unterschied zwischen Kinase und Phosphorylase | Kinase vs Phosphorylase

Hauptunterschied - Kinase vs Phosphorylase

Sowohl Kinase als auch Phosphorylase sind Enzyme, die sich mit Phosphat befassen, obwohl es einen Unterschied in ihrer Funktion und ihrer Natur gibt. Der Hauptunterschied zwischen ihnen ist, dass Kinase ein Enzym ist, das die Übertragung einer Phosphatgruppe vom ATP-Molekül auf ein bestimmtes Molekül katalysiert, während Phosphorylase ein Enzym ist, das eine Phosphatgruppe in ein organisches Molekül, insbesondere Glukose, einführt. Dieser Artikel stellt Ihnen Kinasen und Phosphorylase-Enzyme vor, die sich mit Phosphat befassen und erklären, welche Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase bestehen.

Was ist Phosphorylase?

Phosphorylasen wurden von Earl W. Sutherland Jr. in den späten 1930er Jahren entdeckt. Diese Enzyme katalysieren die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat + Wasserstoff zu einem organischen Molekülakzeptor. Beispielsweise kann Glykogenphosphorylase die Synthese von Glukose-1-phosphat aus einem Glukan einschließlich eines Glykogen-, Stärke- oder Maltodextrin-Moleküls katalysieren. Die Reaktion ist als Phosphorolyse bekannt, die ebenfalls einer Hydrolyse ähnlich ist. Die einzige Unähnlichkeit besteht jedoch darin, dass es sich um ein Phosphat handelt, nicht um ein Wassermolekül, das auf der Bindung platziert wird.

Struktur der Polynucleotid-Phosphorylase

Was ist Kinase?

Kinaseenzym kann den Transfer von Phosphatgruppen von energiereichen Phosphat-spendenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysieren. Dieser Prozess wird als Phosphorylierung identifiziert, wenn das Substrat eine Phosphatgruppe erhält und das energiereiche ATP-Molekül eine Phosphatgruppe spendet. In diesem Phosphorylierungsprozess spielen Kinasen eine bedeutende Rolle und es ist ein Teil der größeren Familie von Phosphotransferasen. Somit sind Kinasen sehr wichtig im Zellmetabolismus, der Proteinregulation, dem zellulären Transport und zahlreichen zellulären Signalwegen.

Dihydroxyaceton-Kinase im Komplex mit einem nicht-hydrolysierbaren ATP-Analogon

Was sind die Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase?

Definition von Kinase und Phosphorylase

Kinase: Kinase ist ein Enzym, das den Transfer von Phosphatgruppen von hochenergetischen, phosphatgebenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysiert.

Phosphorylase: Phosphorylase ist ein Enzym, das die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat + Wasserstoff zu einem organischen Molekülakzeptor katalysiert.

Eigenschaften von Kinase und Phosphorylase

Wirkungsmechanismus

Kinase: Katalyse der Übertragung einer terminalen Phosphatgruppe von ATP auf eine -OH-Gruppe auf einem Substrat.Dadurch entsteht eine Phosphatesterbindung im Produkt. Die Reaktion ist bekannt als Phosphorylierung, und die Gesamtreaktion ist wie folgt geschrieben:

Phosphorylase: Katalyse der Einführung einer Phosphatgruppe in ein organisches Molekül. Die Reaktion ist bekannt als Phosphorylysis und die Gesamtreaktion wird als

Phosphatdonor bei der Reaktion von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase bezeichnet: Phosphatgruppe aus ATP- Phosphorylase:

Phosphatgruppe aus anorganischem Phosphat Substrat von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase:

Spezifische organische Moleküle wie Kohlenhydrate, Endprodukte von Kinase- und Phosphorylaseenzymen Kinase:

ADP (Energiemolekül) + phosphoryliertes Substrat Phosphorylase:

Wenn das Substrat Glukose ist, kann es Glukose-1-Phosphat erzeugen

Struktur von Kinase- und Phosphorylase-Enzymen Kinase:

Kinase ist ein sehr komplexes Protein der Tertiärstruktur. Phosphorylase:

Die biologisch aktive Form der Phosphorylase ist ein Dimer von zwei gleichen Protein-Untereinheiten. Beispielsweise ist Glykogenphosphorylase ein riesiges Protein, das mit 842 Aminosäuren und einer Masse von 97, 434 kDa enthalten ist. Das Glycogen-Phosphorylase-Dimer weist mehrere Abschnitte von biologischer Bedeutung auf, einschließlich katalytischer Stellen, Glycogen-Bindungsstellen sowie allosterischer Stellen.

Regulation des Kinase- und Phosphorylase-Enzyms Kinase:

Kinase-Aktivität ist stark reguliert und sie haben intensive Auswirkungen auf eine Zelle. Kinasen werden durch Phosphorylierung, durch Bindung von Proteinaktivator oder Proteininhibitor oder durch ihre Position in der Zelle in Bezug auf ihre Substrate ein- oder ausgeschaltet. Phosphorylase:

Die Glykogenphosphorylase wird sowohl durch allosterische Kontrolle als auch durch Phosphorylierung reguliert. Hormone wie Epinephrin und Insulin können auch die Glykogenphosphorylase regulieren.

Klassifikation von Kinase- und Phosphorylaseenzymen Kinase:

Kinasen werden durch das Substrat, auf das sie wirken, wie Proteinkinasen, Lipidkinasen und Kohlenhydratkinasen in umfassende Gruppen unterteilt. Phosphorylase:

Die Phosphorylasen sind in zwei Kategorien eingeteilt; Glycosyltransferasen und Nucleotidyltransferasen. Beispiele für Glycosyltransferasen sind

Glykogenphosphorylase Stärkephosphorylase

Maltodextrinphosphorylase Purinnucleosidphosphorylase

• Beispiel für Nucleotidyltransferasen
• Polynucleotid Phosphorylase
• Pathologie von Kinase- und Phosphorylaseenzymen Kinase:
• Dekontaminierte Kinaseaktivität kann Krebs und Krankheiten beim Menschen verursachen, einschließlich bestimmter Arten von Leukämie und vielen anderen, weil Kinasen viele Phasen regulieren, die den Zellzyklus einschließlich Wachstum, Bewegung und Tod kontrollieren.

Phosphorylase:

• Bestimmte medikamentöse Bedingungen wie Glykogenspeicherkrankheit Typ V - Muskelglykogen und Glykogenspeicherkrankheit Typ VI - Leberglykogen etc. sind mit Phosphorylasen assoziiert.

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