Hämoglobin vs. Myoglobin

Hämoglobin gegen Myoglobin

Myoglobin und Hämoglobin sind Hämoproteine, die die Fähigkeit haben, molekularen Sauerstoff zu binden. Dies sind die ersten Proteine, deren dreidimensionale Struktur durch Röntgenkristallographie gelöst wird. Proteine ​​sind die Polymere von Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind. Aminosäuren sind die Bausteine ​​von Proteinen. Basierend auf ihrer Gesamtform werden diese Proteine ​​unter globulären Proteinen kategorisiert. Globuläre Proteine ​​haben etwas sphärische oder ellipsoidische Formen. Die unterschiedlichen Eigenschaften dieser einzigartigen globulären Proteine ​​helfen dem Organismus, Sauerstoffmoleküle zwischen ihnen zu verschieben. Die aktive Stelle dieser speziellen Proteine ​​besteht aus einem Eisen (II) -Protoporphyrin IX, das in einer wasserfesten Tasche eingekapselt ist.

Myoglobin

Myoglobin tritt als monomeres Protein auf, in dem das Globin ein Häm umgibt. Es wirkt als sekundärer Sauerstoffträger im Muskelgewebe. Wenn die Muskelzellen aktiv sind, benötigen sie eine große Menge an Sauerstoff. Muskelzellen verwenden diese Proteine, um Sauerstoffdiffusion zu beschleunigen und Sauerstoff für Zeiten intensiver Atmung zu nehmen. Die Tertiärstruktur von Myoglobin ist ähnlich einer typischen wasserlöslichen Globuli-Proteinstruktur.

Die Polypeptidkette von Myoglobin hat 8 separate rechtshändige α-Helices. Jedes Proteinmolekül enthält eine Hämprothetische Gruppe und jeder Hämrest enthält ein zentral koordinativ gebundenes Eisenatom. Sauerstoff ist direkt an das Eisenatom der Hämprothesengruppe gebunden.

Hämoglobin

Hämoglobin tritt als tetrameres Protein auf, in dem jede Untereinheit aus einem Globin besteht, das ein Häm umgibt. Es ist der systemweite Sauerstoffträger. Es bindet Sauerstoffmoleküle und wird dann durch rote Blutkörperchen durch das Blut transportiert.

Bei Wirbeltieren wird Sauerstoff durch das Lungengewebe in die roten Blutkörperchen diffundiert. Da Hämoglobin ein Tetramer ist, kann es gleichzeitig vier Sauerstoffmoleküle binden. Gebundener Sauerstoff wird dann durch den gesamten Körper verteilt und von roten Blutkörperchen zu atmenden Zellen abgeladen. Hämoglobin nimmt das Kohlendioxid auf und bringt es zurück in die Lunge. Daher dient Hämoglobin zur Abgabe von Sauerstoff, der für den Zellstoffwechsel benötigt wird, und entfernt das resultierende Abfallprodukt Kohlendioxid.

Hämoglobin besteht aus mehreren Polypeptidketten. Humanes Hämoglobin besteht aus zwei α (alpha) und zwei β (beta) Untereinheiten. Jede α-Untereinheit hat 144 Reste, und jede β-Untereinheit hat 146 Reste. Strukturelle Eigenschaften sowohl der α (alpha) - als auch der β (beta) -Untereinheiten sind Myoglobin ähnlich.

Hämoglobin gegenüber Myoglobin

• Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Blut, während Myoglobin Sauerstoff in Muskeln transportiert oder speichert.

• Myoglobin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette und Hämoglobin besteht aus mehreren Polypeptidketten.

• Im Gegensatz zum Myoglobin ist die Konzentration von Hämoglobin in roten Blutkörperchen sehr hoch.

• Am Anfang bindet Myoglobin sehr leicht Sauerstoffmoleküle und wird in letzter Zeit gesättigt. Dieser Bindungsprozess ist in Myoglobin sehr schnell als in Hämoglobin. Hämoglobin bindet anfangs Sauerstoff schwer.

• Myoglobin tritt als monomeres Protein auf, während Hämoglobin als tetrameres Protein auftritt.

• Zwei Arten von Polypeptidketten (zwei α-Ketten und zwei β-Ketten) sind im Hämoglobin vorhanden.

• Myoglobin kann ein Sauerstoffmolekül, sogenanntes Monomer, binden, während Hämoglobin vier Sauerstoffmoleküle binden kann, sogenanntes Tetramer.

• Myoglobin bindet Sauerstoff stärker als Hämoglobin.

• Hämoglobin kann im Gegensatz zum Myoglobin sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid binden und entlasten.