Unterschied zwischen Trypsin und Pepsin | Trypsin vs Pepsin

Unterschied - Trypsin vs Pepsin

Verdauungsenzyme sind die Enzyme, die das Essen, das wir essen, in kleine Moleküle zerlegen, die von unserem Körper aufgenommen werden können. Diese Enzyme helfen bei der Aufnahme von Nährstoffen und der Aufrechterhaltung eines gesunden Darms. Sie sind die Arbeitspferde unseres Verdauungssystems und sind im gesamten Verdauungsprozess involviert. Wir konsumieren verschiedene Arten von Lebensmitteln, die aus Fetten, Proteinen und Kohlenhydraten bestehen. Verschiedene Verdauungsenzyme arbeiten zusammen und brechen, um dieses Essen in kleinere und mehr resorbierbare Bestandteile zu zerbrechen. Verdauungsenzyme werden von Speicheldrüsen, Sekretionszellen von Magen und Bauchspeicheldrüse und Sekretionsdrüsen des Dünndarms sezerniert. Es gibt vier grundlegende Kategorien von Verdauungsenzymen. Sie sind Proteasen, Lipasen, Amylasen und Nukleasen. Proteasen, auch bekannt als Peptidasen, brechen Proteine in Peptide oder Aminosäuren auf. Trypsin und Pepsin sind zwei Proteasen. Pepsin ist das wichtigste Verdauungsenzym des Magens. Trypsin ist in Pankreassäften vorhanden, die in den Dünndarm abgegeben werden. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Trypsin und Pepsin.

INHALT

1. Übersicht und Tastendifferenz

2. Was ist Trypsin

3. Was ist Pepsin

4. Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Pepsin

5. Seite an Seite Vergleich - Trypsin vs Pepsin in Tabellenform

6. Zusammenfassung

Was ist Trypsin?

Trypsin ist eine Protease, die von der Bauchspeicheldrüse in den Dünndarm ausgeschieden wird. Trypsin verdaut Proteine in Peptide und Aminosäuren. Trypsin wird in der inaktiven Form gebildet, die als Trypsinogen bekannt ist. Trypsinogen wird durch ein Enzym namens Enteropeptidase zu Trypsin aktiviert. Aktiviertes Trypsin katalysiert die Spaltung von Proteinen in Aminosäuren unter basischen Bedingungen.

Trypsin wurde erstmals 1876 von Wilhelm Kuhne entdeckt. Trypsin bricht Peptidketten hauptsächlich an der Carboxylseite der Aminosäuren Lysin oder Arginin. Es gibt natürliche Trypsin-Inhibitoren, um die Wirkung von aktivem Trypsin in der Bauchspeicheldrüse zu verhindern, was sehr schädlich sein kann. Sie sind Rinderpankreas, Ovomucoid, Sojabohne und Limabohne. Diese Inhibitoren wirken als kompetitive Substratanaloga und verhindern die Bindung des richtigen Substrats an die aktive Stelle des Trypsins. Wenn diese Inhibitoren an Trypsin binden, bildet es einen inaktiven Komplex.

Was ist Pepsin?

Im Magensaft sind verschiedene Verdauungsenzyme enthalten. Pepsin ist das wichtigste Enzym unter ihnen. Pepsin wurde 1836 von Theodor Schwann entdeckt.Pepsin-Struktur ist dreidimensional. Die aktive Stelle des Enzyms wird durch Verdrehen und Falten von Polypeptidketten und durch Annähern mehrerer Aminosäuren zueinander gebildet. Pepsin wird von Magendrüsen des Magens produziert. Es wird in der inaktiven Form gebildet, bekannt als Pepsinogen und umgewandelt in die aktive Form, die Pepsin ist, durch die HCl im Magen. Pepsin ist eine Protease. Es zerlegt Proteine in Peptide oder Aminosäuren. Der Magen hat saure Bedingungen. Die Pepsinkatalyse findet unter dieser sauren Umgebung des Magens statt.

Abbildung 02: Pepsin

Pepsin ist effizient beim Aufbrechen von Peptidbindungen zwischen hydrophoben und aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin. Pepsin-Wirkung kann durch die Schaffung von stark alkalischen Umgebungen und Inhibitoren wie Pepstatin, Sucralfat etc. gehemmt werden.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Pepsin?

Pepsin und Trypsin brechen Proteine ab. Beide sind Hauptproteasen im menschlichen Verdauungssystem.

Beide Enzyme werden in inaktiven Formen wie Pepsinogen und Trypsinogen sezerniert.

Was ist der Unterschied zwischen Trypsin und Pepsin?
Trypsin ist eine Protease, die im Dünndarm wirkt.

Pepsin ist eine Protease, die im Magen wirkt.

Medium

Trypsin wirkt in alkalischem Medium
Pepsin wirkt in saurem Medium.	Standort
Trypsin wird im Dünndarm gefunden.
Pepsin wird im Magen gefunden.	Protease-Typ
Trypsin ist eine Pankreas-Protease.
Pepsin ist eine Magenprotease.	Inaktive Form
Inaktive Form von Trypsin ist Trypsinogen.
Inaktive Form von Pepsin ist Pepsinogen.	Aktivierung
Trypsinogen wird durch ein Enzym namens Enteropeptidase zu Trypsin aktiviert.
Pepsinogen wird durch HCl zu Pepsin aktiviert.	Entdeckung
Trypsin wurde 1876 von Wilhelm Kuhne entdeckt
Pepsin wurde 1836 von Theodor Schwann entdeckt.	Zusammenfassung - Trypsin gegen Pepsin
Trypsin und Pepsin sind zwei Proteasen, hinunter in Peptide und Aminosäuren. Trypsin wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und in den Dünndarm ausgeschieden. Pepsin wird von Magendrüsen produziert. Es ist eines der wichtigsten Magen-Enzyme. Dies ist der Unterschied zwischen Trypsin und Pepsin.
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Referenzen:

1. Peluso, Ph. D. Michael R. "Was sind die Funktionen von Trypsin? "LIVESTRONG. COM. Leaf Group, 18. Juni 2015. Web. Hier verfügbar. 21. Juli 2017.

2. "Pepsin. "Wikipedia. Wikimedia Foundation, 13. Juli 2017. Web. Hier verfügbar. 21. Juli 2017.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. "Trypsin active site" Von Fdardel - Eigene Arbeit (CC BY-SA 3. 0) über Commons Wikimedia

2. "Pepsin" von Thiesi aus der deutschsprachigen Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia