Unterschied zwischen Integralprotein und Peripheralprotein
Integrale Proteine gegen periphere Proteine
Proteine werden in Betracht gezogen als Makromoleküle, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Polypeptidketten bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur eines Proteins kann durch die Aminosäuresequenz bestimmt werden. Bestimmte Gene kodieren für viele Proteine. Diese Gene bestimmen die Aminosäuresequenz und bestimmen dadurch deren Primärstruktur. Integrale und periphere Proteine werden aufgrund ihres Auftretens als "Plasmamembranproteine" betrachtet. Diese Proteine sind im Allgemeinen für die Fähigkeit einer Zelle verantwortlich, mit der äußeren Umgebung zu interagieren.
Integrales Protein
Integrale Proteine werden hauptsächlich entweder vollständig oder teilweise in die Phospholipid-Doppelschicht der Plasmamembran eingetaucht gefunden. Diese Proteine weisen sowohl polare als auch nichtpolare Bereiche auf. Polare Köpfe ragen von der Oberfläche der Doppelschicht hervor, während nicht-polare Bereiche darin eingebettet sind. Üblicherweise wechselwirken nur die nichtpolaren Regionen mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran, indem sie hydrophobe Bindungen mit den Fettsäureseiten der Phospholipide herstellen.
Die integralen Proteine, die die gesamte Membran von der inneren Oberfläche bis zur äußeren Oberfläche umfassen, werden als Transmembranproteine bezeichnet. Bei Transmembranproteinen sind beide Enden, die aus der Lipidschicht herausragen, polare oder hydrophile Regionen. Die mittleren Regionen sind unpolar und weisen auf ihrer Oberfläche hydrophobe Aminosäuren auf. Drei Arten von Wechselwirkungen helfen, diese Proteine in die Lipiddoppelschicht einzubetten, nämlich ionische Wechselwirkungen mit den polaren Köpfen von Phospholipidmolekülen, hydrophobe Wechselwirkungen mit den hydrophoben Enden von Phospholipidmolekülen und spezifische Wechselwirkungen mit bestimmten Regionen von Lipiden, Glykolipiden oder Oligosacchariden.
Periphere Proteine
Periphere Proteine (extrinsische Proteine) befinden sich im innersten und äußersten Bereich der Phospholipiddoppelschicht. Diese Proteine sind entweder direkt durch Wechselwirkungen mit polaren Köpfen von Phospholipiden Doppelschicht oder indirekt durch Wechselwirkungen mit integralen Proteinen an die Plasmamembran gebunden. Diese Proteine machen etwa 20-30% der gesamten Membranproteine aus.
Die meisten peripheren Proteine befinden sich auf der innersten Oberfläche oder der cytoplasmatischen Oberfläche der Membran. Diese Proteine bleiben entweder über kovalente Bindungen mit Fettketten oder über ein Oligosaccharid an Phospholipide gebunden.
Was ist der Unterschied zwischen Integral- und peripherem Protein?
• Periphere Proteine treten an der Oberfläche der Plasmamembran auf, während Integrale Proteine entweder vollständig oder teilweise in der Lipidschicht der Plasmamembran untergetaucht sind.
• Periphere Proteine sind lose an die Lipiddoppelschicht gebunden und interagieren nicht mit dem hydrophoben Kern zwischen zwei Phospholipidschichten. Im Gegensatz dazu sind Integralproteine fest gebunden und stehen direkt mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran in Wechselwirkung. Aus diesen Gründen ist eine integrale Proteindissoziation schwieriger als periphere Proteine.
• Milde Behandlungen können verwendet werden, um periphere Proteine von der Plasmamembran zu isolieren, aber für die Isolierung integraler Proteine reichen milde Behandlungen nicht aus. Um die hydrophoben Bindungen aufzubrechen, sind Detergentien erforderlich. Somit können Integralproteine aus der Plasmamembran isoliert werden.
• Nach Isolierung dieser beiden Proteine aus der Plasmamembran können periphere Proteine in neutralen wässrigen Puffern gelöst werden, während Integrale Proteine nicht in neutralen wässrigen Puffern oder Aggregaten gelöst werden können.
• Im Gegensatz zu peripheren Proteinen werden integrale Proteine mit Lipid assoziiert, wenn sie solubilisiert werden.
• Beispiele für periphere Proteine sind Spektren von Erythrozyten, Cytochrom C und ATP-ase von Mitochondrien und Acetylcholinesterase in Elektroplax-Membranen. Beispiele für integrale Proteine sind membrangebundene Enzyme, Arzneimittel- und Hormonrezeptoren, Antigen und Rhodopsin.
• Integrale Proteine machen etwa 70% aus, während periphere Proteine den verbleibenden Teil der Plasmamembranproteine repräsentieren.
