Unterschied zwischen Pepsin und Pepsinogen: Pepsin vs Pepsinogen

Pepsin vs Pepsinogen

Sowohl Pepsin als auch Pepsinogen sind Eiweiße, die im Magensaft von Säugetieren vorkommen. Da Pepsinogen der Vorläufer von Pepsin ist, es ist notwendig, Pepsinogen mit einer sauren Umgebung oder zuvor gebildetem Pepsin zu haben, um Pepsin im Magen zu erzeugen. Diese zwei Verbindungen sind wichtig, um die ersten Verdauungsschritte der Proteinverdauung durchzuführen. Wenn Pepsinogen, eine gefaltete einzelne Peptidkette, in Pepsin umgewandelt wird, gibt es einige Änderungen in den physikalischen und chemischen Eigenschaften des Proteins.

Pepsin

Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, das Proteine ​​während des Verdauungsprozesses hydrolysiert. Um Pepsin aus Pepsinogen zu bilden, ist es notwendig, entweder eine saure Umgebung (pH <~ 5) oder die Anwesenheit von zuvor gebildetem Pepsin zu haben. Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, das Protein in Proteosen, Peptonen und Polypeptiden spaltet. Schweinepepsin A ist das am meisten untersuchte und im Handel erhältliche Pepsin, das aus der Magenschleimhaut von Schweinen isoliert wird.

Pepsin besteht aus 6 helikalen Schnitten und jeder Abschnitt enthält weniger als 10 Aminosäuren. Es hat auch sehr wenige basische Aminosäurereste und 44 saure Reste. Dadurch ist es bei extrem niedrigem pH sehr stabil. Abgesehen davon unterstützen die komplexe Tertiärstruktur und Wasserstoffbrücken auch die Säurestabilität seiner Struktur. Eine Kaskade der Veränderung der Bindungsstruktur in einem Pepsinogen-Molekül führt zur Erzeugung von Pepsin in der Umgebung mit niedrigem pH-Wert. Der Konvertierungsprozess hat fünf Schritte. Der erste Schritt des Prozesses ist reversibel, während der Rest irreversibel ist. Damit das Protein nach dem zweiten Schritt nicht wieder zu Pepsinogen zurückkehren kann.

Pepsinogen

Pepsinogen ist ein inaktives Proenzym, das zur Bildung von Pepsin zur Verdauung von Proteinen verwendet wird. Es hat an seinem N-Terminus weitere 44 Aminosäuren, die während der Transformation freigesetzt werden. Es gibt zwei Formen von Pepsinogen, nämlich Pepsinogen I und Pepsinogen II, abhängig von der Sekretionsstelle.

Pepsinogen I wird von Hauptzellen sezerniert und Pepsinogen II wird von Pylorusdrüsen sezerniert. Die Sekretion von Pepsinogen wird durch vagale Stimulation, Gastrin und Histamin stimuliert. Pepsinogen I findet sich hauptsächlich im Magen, wo die meisten Säuren ausgeschieden werden. Pepsinogen II kommt hauptsächlich im Körper und im Antrum des Magens vor.

Was ist der Unterschied zwischen Pepsin und Pepsinogen?

• Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, während Pepsinogen ein Proenzym ist.

• Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, während Pepsinogen der inaktive Vorläufer von Pepsin ist.

• Anders als das Pepsin wird Pepsinogen von Hauptzellen und Pylorusdrüsen sezerniert.

• Pepsinogen wird durch Salzsäure in Pepsin umgewandelt oder Pepsin durchgeführt.

• Im Gegensatz zum Pepsin wird die Pepsinogen-Sekretion durch Vagalsimulation, Gastrin und Histamin stimuliert.

• Pepsinogen ist sowohl in neutralen als auch in alkalischen Lösungen stabil, Pepsin dagegen nicht.

• Im Gegensatz zu Pepsinogen kann Pepsin Proteine ​​hydrolysieren.

• Pepsin kann aktiviert werden, indem der pH-Wert des Mediums gesenkt wird, während Pepsinogen dies nicht tun kann.