Unterschied zwischen Typ 1 und 2 Kollagen | Typ 1 vs Typ 2 Collagen

Schlüsselunterschied - Typ 1 vs 2 Kollagen

Kollagen ist ein faseriges Protein, das in Bindegeweben, Haut, Knochen usw. gefunden wird. Körperteile. Kollagen hat eine komplexe Struktur, die aus drei Polypeptidketten besteht, die in eine Tripelhelixkonfiguration verpackt sind. Es gibt verschiedene Arten von Kollagen-Proteinen im Körper gefunden. Unter ihnen sind Typ 1, 3 und 2 reichlich vorhanden. Typ-1-Kollagen ist das häufigste Kollagen bei Säugetieren und kommt in Haut, Sehnen, Bändern und Knochen vor. Typ 2 ist das am häufigsten vorkommende Kollagen im Knorpel. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Kollagen Typ 1 und 2.

INHALT

1. Übersicht und Tastendifferenz

2. Was ist Collagen

3. Was ist Kollagen Typ 1

4? Was ist Typ 2 Kollagen

5. Seite an Seite Vergleich - Typ 1 vs 2 Kollagen

6. Zusammenfassung

Was ist Kollagen?

Kollagen ist ein Hauptstrukturprotein, das in der extrazellulären Matrix der verschiedenen Bindegewebe bei Tieren und Menschen vorkommt. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein bei Säugetieren. Kollagen liegt in Form von langen dünnen Fibrillen vor, die sehr hart und unlöslich sind. Es hat drei Polypeptidstränge, die als Alpha-Ketten bekannt sind, die zusammenwachsen, um die Tripelhelixkonfiguration zu Kollagen zu ergeben. Jede Polypeptidkette enthält etwa 1000 Aminosäuren, die Glycin, Prolin und Hydroxyprolin umfassen. Glycin liegt in jeweils drei Aminosäuren vor, die sich wiederholende Gly-X-Y-Anordnung von Aminosäuren in der Kollagenstruktur charakterisieren. X und Y sind meistens von Prolin und Hydroxyprolin besetzt. Daher werden Glycin-Prolin-Hydroxyprolin-Sequenzen reichlich in Kollagenfibrillen gefunden.

Collagene werden von der Genfamilie COL kodiert, und es gibt 45 verschiedene kollagencodierende Gene in dieser Familie. Es gibt ungefähr sechzehn verschiedene Kollagentypen. Unter ihnen sind Typ 1, 2 und 3 häufiger. Diese Typen variieren mit der Anordnung der Polypeptidketten, der Länge der Helix, Unterbrechungen der Helix und Unterschieden in den Terminationen der Helixe usw.

Die Kollagensynthese wird von Vitamin C beeinflusst, da es für die Herstellung von Hydroxyprolin erforderlich ist Aminosäuren in der Kollagenfibrille. Kollagenproduktion verringert sich mit dem Altern. Es wird auch durch die Einwirkung von ultravioletter Strahlung und einigen anderen Umweltfaktoren beeinflusst. Einige Bakterien und Viren sind auch in der Lage, Kollagen abzubauen und die Kollagensynthese zu stören.Kollagenwerte werden durch Rauchen, Autoimmunerkrankungen, Sonnenlicht, hohen Zuckerverbrauch, etc. reduziert.

Abbildung 01: Tripelhelixstruktur von Kollagen

Was ist Kollagen Typ 1?

Typ 1 Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Kollagen im Körper. Es macht ca. 90% des gesamten Kollagens im Körper. Es ist in verschiedenen Körperteilen wie Haut, Sehne, Gefäßligatur, Organen, Knochen usw. verbreitet. Es war das erste Kollagen, das aufgrund seiner Häufigkeit in der extrazellulären Matrix und der Einfachheit der Isolierung charakterisiert wurde. Es hat zwei alpha1-Ketten und eine alpha2-Kette, die jeweils eine genaue Anzahl von 1050 Aminosäuren haben.

Abbildung 02: Fibrillen von Kollagen Typ 1

Was ist Typ 2 Kollagen?

Typ 2 Kollagen ist der Hauptbestandteil der extrazellulären Matrix des Knorpels. Es macht 50% des Knorpelproteins aus. Kollagen des Typs 2 existiert in der Knorpelmatrix, die mit den Proteoglycanen vernetzt ist. Kollagen 2 findet sich auch in Wirbelsäulen, Innenohr und Glaskörper. Kollagen 2 besteht aus drei pro alpha1-Ketten. Das COL2A1-Gen ist für die Expression von Typ-2-Kollagen im Körper kodiert. Typ-2-Kollagen-Synthese ist mit dem Alter reduziert und wird als orale Ergänzungen für die Gesundheit von Gelenk und Knorpel genommen.

Was ist der Unterschied zwischen Typ 1 und 2 Collagen?

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Typ 1 vs 2 Kollagen
Kollagene vom Typ 1 sind die häufigsten Kollagene.	Typ 2 Kollagene sind die dritthäufigste Art von Kollagen.
Position im Körper
Sie sind am häufigsten in Haut, Sehnen, Gefäßligatur, Organen und Knochen.	Sie sind am häufigsten in Knorpeln.
Fibrillendurchmesser
Fibrillen haben einen größeren Durchmesser als Fibrillen des Typs 2.	Fibrillen haben einen kleineren Durchmesser als die des Typs 1.
Nature
Diese werden nebeneinander mit dicken Fibrillen gepackt.	Diese sind in der Proteoglycan-Matrix des Knorpels zufällig orientiert.
Verwendung als Nahrungsergänzungsmittel
Sie können mit Typ-3-Kollagen vermischt werden und ergänzen Haut, Muskeln und Knochen	Sie können als orale Nahrungsergänzungsmittel für die Gesundheit von Gelenk und Knorpel verwendet werden.
Gen kodiert
COL1A1	COL2A1

Zusammenfassung - Typ 1 vs 2 Kollagen

Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Strukturprotein des Säugetierkörpers. 25% des gesamten Proteins. Es ist ein unlösliches faseriges Protein, das der Haut, Nägel, Muskeln, Gelenken und Knochen des Körpers Flexibilität und Stärke verleiht. Kollagen ist in 16 verschiedenen Typen vorhanden und die am häufigsten vorkommenden Typen sind Typ 1, 2 und 3. Kollagen-Tripelhelix besteht aus drei Polypeptidketten, die mit Gly-X-Y-Aminosäurewiederholungen sequenziert sind. Typ-1-Kollagen ist der am häufigsten vorkommende Typ des Körpers und findet sich in Haut, Sehnen, Gefäßligatur, Organen und Knochen. Typ-2-Kollagen ist das Hauptkollagen im Knorpel.

Referenz:

1. "Strukturproteine: Gene für Kollagen. "Enzyklopädie der Biowissenschaften. N. p., n. d. Web. 08. März 2017.

2. "COL1A1 Collagen Typ I Alpha 1 Kette [Homo sapiens (human)] - Gen - NCBI."Nationales Zentrum für Biotechnologie Information. U.S.-Nationalbibliothek der Medizin, n. d. Web. 08. März 2017

3. Lodish, Harvey. "Kollagen: Die fibrösen Proteine der Matrix. "Molekulare Zellbiologie. 4. Auflage. U.S. National Library of Medicine, 01. Januar 1970. Web. 08. März 2017

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. "Fasern des Kollagens Typ I - TEM" durch Louisa Howard - (public domain) über Commons Wikimedia

2. "Collagentriplehelix" (CC BY-SA 3. 0) über Commons Wikimedia